SabathとFinlandの研究（University of Oxford）
J. Bacteriol., 95(5), 1513-1519, 1968
引用数：1 （2012.08.25）
結果
・Bacillus cereus569の破砕液上清からcephalosporinase をG25またはG75で分離した。
・Iodo acetic acid、N-ethyl-maleimide、p-chloromercuri-benzoateは、酵素にZn(II)イオンを加える前に添加すると活性は低下したが、Zn(II)イオンを加えた後だと活性は維持された。
・CdCl2の添加は、酵素の活性を抑制したが、HgCl2とNiSO4では活性が維持された。
まとめ
・B. cereus569のcephalosporinaseは、活性中心にチオール残基を持っている。
KuwabaraとAbrahamの研究（University of Oxford）
Biochem. J., 103, 27c-30c, 1967
引用数：none （2012.08.25）
結果
・Bacillus cereus569/Hの破砕液上清からcephalosporinase をG25で分離して、この酵素をβ-lactamase IIとした。
・この酵素は、Zn(II)イオンの添加で活性が80％回復した。
・penicillin系でだけでなく、cepharosporin系のβ-lactam剤を加水分解した。
まとめ
・β-lactamase IIは、様々なβ-lactam剤を加水分解することができるZn(II)イオン要求型酵素である。
SabathとAbrahamの研究（University of Oxford）
Biochem. J., 98, 11c-13c, 1966
引用数：40 （2012.08.22）
結果
・Bacillus cereus569の破砕液上清のcephalosporinase 活性は、EDTA処理、透析、Znイオン添加の処理後に測定されたが、EDTA処理では活性の低下、Znイオン添加では活性の上昇がみられた。これらの実験において、penicillinase活性には変化はなかった。
まとめ
・cephalosporinase活性はZn(II)イオンを要求する。しかし活性中心に必要なのか、活性型になるための構造変化に必要なのか、今回の実験ではわからない。
